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SMb 有三种形式，最初的是SAMb，在酸性条件转变为SBMb，在碱性条件下为 SCMb，其中 SCMb 是最稳定的结构[6]。虽然硫肌红蛋白的形成机理仍然不是很清楚，但是它可以从 Mb-O2和H2S的反应中得到。同时，贝茜等认为组氨酸在硫血红素的形成中扮演着重要的角色，蛋白质缺少远端的组氨酸不会看到硫血红素的形成[5]。目前，文献报道可以通过合理的修饰与调整活性中心的构架，运用氨基酸定点突变技术[7]，来完成氧载体蛋白肌红蛋白转变为具有生物催化功能的过氧化物酶( peroxidase) 、过氧化氢酶( catalase) 、血红素加氧酶( heme oxygenase，HO)和细胞色素P450 ( cytochrome P450 )等[8]。紫外-可见光谱法是利用蛋白特征吸收峰来研究其结构、性质及功能的方法，也是目前公认的最常用的定性分析方法之一。近年来，肌红蛋白其他的生物学功能，如过氧化物酶活性、亚硝酸还原酶活性，已经引起极大关注[9]。人们对肌红蛋白的结构和多功能性还没有完全理解。到目前为止，人们主要运用以下几个方面来研究肌红蛋白结构与功能的关系：1.氨基酸选择性突变；2.对血红素进行化学修饰；3.氨基酸选择性突变与血红素修饰相结合；4.非天然辅基的引入；5.含辅基肌红蛋白与脱辅基肌红蛋白构象变化的热力学及动力学研究。Lioyd 等采用定点突变(Site-directedmutagenesis)的方法，将马心 Mb 血红素结合腔中处于 Heme 远端的 Va168，用组氨酸进行了替换。实验结果证实 Mb(V68H)具有了类似 cyt b5 的光谱学与生物电化学的性质和功能，这是野生型(wild-type,wt)Mb 所不具备的[9]。 Watanabe 发现 Heme 结合腔中处于适当位置的远端组氨酸残基，在过氧化物酶催化活性中发挥着至关重要的作用[10]。